Фибриллярный белок: структура, примеры

По особенности укладки в трехмерном пространстве различают две большие группы белков: глобулярные и фибриллярные. Большинство протеинов относится к первой фракции, которая соответствует типичной модели третичной структуры, описывающей аминокислотную цепь как сферический клубок с гидрофобным центром и гидрофильной поверхностью. Фибриллярные белки — это специфическая группа, характеризующаяся нитевидной формой молекул.

Общая характеристика пространственной структуры белка

В первоначальном виде синтезированный белок представляет собой линейную цепочку аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями. Однако на пути к конечной функциональной форме молекула претерпевает несколько стадий пространственной укладки за счет различных химических взаимодействий. Каждый этап формирования обозначен соответствующими структурами: первичной, вторичной, третичной и четвертичной (если имеется).

Глобулярные белки характеризуются трехмерной пространственной конформацией, которая удерживается комплексом слабых химических связей (водородные, ионные, гидрофобные и т. д.). По форме молекула такого протеина напоминает сферический клубок.

Полипептидные цепи фибриллярных белков формируют длинные волокна, которые состоят из повторяющихся элементов вторичной структуры. Устройство третичной конформации нитевидных протеинов по сравнению с глобулой значительно примитивнее, однако обеспечивает хорошую стабильность.

Основные отличия нитевидных белков от сферических

Кроме пространственной формы, фибриллярные белки отличаются от глобулярных по:

• размеру;
• растворимости;
• функциям.

Волокнистые протеины обычно крупнее сферических и представляют собой длинные стержни, сформированные из спиралей. В отличие от глобулярных белков, пространственная конформация фибриллярных обеспечивается за счет сильных водородных связей. По этой причине волокнистые протеины более стабильны и не так легко денатурируют, как сферические.

В отличие от глобулярных белков, фибриллярные:

• не растворяются в воде, а также слабых кислотах и основаниях;
• растворимы в сильных щелочах и кислотах;
• обладают свойствами растяжимости и сжатия;
• характеризуются высокой устойчивостью к пищеварительным ферментам.

Глобулярные белки построены из прямых участков вторичных структур, которые при соединении друг с другом резко меняют направление, формируя трехмерный клубок. Волокнистые протеины состоят из одного элемента, повторяющегося много раз.

Особенности фибриллярных протеинов

Разнообразие фибриллярных белков значительно меньше, чем глобулярных. Эта группа представляет собой специализированную фракцию протеинов, выполняющих преимущественно структурные функции. При этом фибриллярные белки работают на макроуровне, формируя крупные надмолекулярные комплексы.

Волокнистые протеины были идентифицированы только у животных. Эти белки выполняют функцию опорных компонентов некоторых тканей. Такая биологическая роль предъявляет повышенные требования к прочности и упорядоченности построения молекул. По этой причине фибриллярная структура белка отличается большей стабильностью по сравнению с глобулой.

Волокнистые протеины участвуют в формировании жестких структур, таких как:

• соединительная ткань;
• сухожилия;
• мышечные волокна.

Эти белки входят в состав различных покровных образований (эпидермис, волосы, шерсть и т. д.), выполняя защитные функции.

В естественной физиологической среде фибриллярные белки не присутствуют в растворе. Однако, если искусственно смешать молекулы волокнистого протеина с водой, образуется очень вязкая масса.

Примеры фибриллярных и глобулярных белков

К глобулярным белкам можно отнести все протеины, растворенные в межклеточной и внутриклеточной средах, а также в плазме крови. Сюда относят ферменты, белковые гормоны, факторы транскрипции, иммуноглобулины и так далее. Классическим образцом глобулярного белка можно назвать гемоглобин.

Сферические протеины выполняют множество функций, тогда как волокнистые — только структурную. Типичным примером фибриллярных белков являются коллаген, эластин и кератины. К группе волокнистых протеинов относят также фиброин, из которого состоит шелковая нить, и фибрин, формирующийся при полимеризации фибриногена в процессе свертывания крови.

Коллаген

Коллаген — самый распространенный фибриллярный протеин многоклеточных животных. Он входит в состав соединительной ткани, обеспечивая ее прочность и эластические свойства. Этот белок присутствует в:

• хрящах;
• дерме;
• сухожилиях;
• органическом матриксе костей;
• стенках сосудов;
• органическом материале костной ткани.

Коллаген состоит из трех аминокислотных цепей, скрученных в спираль и соединенных друг с другом ковалентными связями. Структурные единицы этого белка называются тропоколлагенами. Последние соединяются друг с другом концами, смещенными друг относительно друга на расстояние в 67 нанометров.

В зависимости от локализации в организме различают 28 типов коллагена. У всех разновидностей обязательно присутствует хотя бы один домен с тройной спиралью. Коллаген составляет основу всех типов соединительной ткани. Структурные компоненты этого белка образуют очень прочные фибриллы, которые способны выдерживать значительные нагрузки.

Коллаген выполняет опорные и защитные функции, а также обеспечивает эластичность тканей. Однако молекулы этого протеина не обладают способностью растягиваться. Резиноподобные свойства характерны для другого белка, также присутствующего в соединительных тканях, — эластина.

Кератины

Выделяют 2 основных разновидности кератинов: альфа и бета. В первую группу входят волокнистые белки, входящие в состав покровных образований позвоночных. Альфа-кератины составляют большую часть сухой массы:

• эпидермиса;
• волос и шерсти;
• когтей и ногтей;
• копыт, рогов, панцирей, игл и т. д.

Иными словами, кератины альфа-группы являются структурной основной для формирования производных кожи. Бета-разновидность этого типа волокнистых белков входит в состав паутины и шелка. Эти кератины более мягкие.

Жесткие белки альфа-группы выполняют защитные функции, а также обеспечивают прочность определенных анатомических частей (рога, копыта, клювы). За счет кератина происходит образование мозолей на поврежденной коже.

Эластин

Эластин — основной белковый компонент тканей, которые должны обладать высокими пластическими свойствами. Этот протеин входит в состав:

• артерий;
• легких;
• стенок мочевого пузыря;
• кожи;
• эластичных связок;
• хряща.

Как и другие фибриллярные белки, эластин строится из элементарных повторяющихся единиц. В этом случае в их качестве выступают небольшие молекулы весом 65 килодальтон, которые сшиваются с образованием нерастворимого комплекса. Каждая структурная единица называется протоэластином.